Em meados dos anos trinta do século XX, James B. Sumner cristalizaba a primeira enzima urease de semente de feijão, e espera-se que as proteínas podiam formar cristais, mantendo a tua estrutura funcionalmente ativa. Não era descomplicado aceitar em vista disso que as moléculas biológicas possam cristalizar como se fossem meros minerais inanimados.
Cerca de vinte anos depois, Max este post sobre isto John Kendrew resolviam as primeiras estruturas protéicas cristalinas, a hemoglobina e a mioglobina, respectivamente. Nascia, ou, quem sabe melhor, se confirmava um paradigma segundo o qual as proteínas estariam montadas em sua maioria por estruturas “ordenadas”, fixas, cristalizáveis, as quais lhes correspondia uma única função. Uma suporte para cada atividade. No decorrer dos próximos 50 anos, a resolução de milhares de estas estruturas não fez senão conferir o paradigma, até tornar-se um legítimo dogma: uma suporte proteica única pra uma atividade biológica específica.
Podemos decidir analogias de que as proteínas que conhecíamos até portanto eram feitas por um “alfaiate”, e, à capacidade, à quantidade da função a realizar. No início dos anos 90, todavia, desenvolve-se a Ressonância Magnética Nuclear, com um poder de resolução tal que permite definir a infraestrutura molecular de proteínas em solução, desnecessário de que cristalicen.
ele começa a Se precisar, por conseguinte, a estrutura de proteínas raramente cristalizáveis e se detectam proteínas que aparecem estruturadas no interior das células. Proteínas que se afastam do conceito usual de uma estrutura fixa e especialmente ordenada. São proteínas que a cadeia de aminoácidos aparece desdobrada. Como exercem a tua atividade, desta forma, se não têm uma estrutura concreta? Bem, perceber isso foi uma completa transformação de paradigma. Uma verdadeira heresia contra o dogma. Não obstante, as que sem demora conhecemos como Proteínas Intrinsecamente Estruturadas, não apenas não são uma raridade, porém que em humanos, como por exemplo, constituem 20% do total das proteínas presentes.
A existência dessas proteínas intrinsecamente estruturadas explica atendendo a que apenas se dobram quando vão pra exercer a função atribuída e, como estão estruturadas, são capazes de, além do mais, adaptar-se a diferentes funções, comprar diferentes plegamientos. A suporte que enfim adotam varia segundo a natureza da molécula com a qual interagem e com o tipo de função a fazer. Em resumo, a mesma proteína é capaz de fazer mais de uma atividade distinta.
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quer dizer, neste caso se trata de estruturas plásticas, não cristalizáveis. Supõe, deste jeito, uma completa mudança de paradigma. E continuando com a comparação, poderíamos manifestar que são proteínas prêt-à-porter, prontas pra ser usado por diferentes moléculas com fins diferentes.
Esta plasticidade supõe um nível de dificuldade imprevisto no funcionamento smartphone e abre diversas outras possibilidades pela hora de aprender o funcionamento dos seres vivos. De fato, este conceito de plasticidade não é nada de novo. Já propôs o próprio Linus Pauling em 1940 pra esclarecer, embora erroneamente, no teu caso, a mais recomendada maleabilidade da resposta do sistema imune em vertebrados.